Nome da Atividade
BIOQUÍMICA I
CÓDIGO
12000036
Carga Horária
75 horas
Tipo de Atividade
DISCIPLINA
Periodicidade
Semestral
Unidade responsável
CRÉDITOS
5
CARGA HORÁRIA TEÓRICA
3
CARGA HORÁRIA PRÁTICA
2
CARGA HORÁRIA OBRIGATÓRIA
5
FREQUÊNCIA APROVAÇÃO
75%
NOTA MÉDIA APROVAÇÃO
7
Ementa
Estrutura e organização celular dos organismos vivos. Sistemas-tampão. Estrutura, propriedades físico-químicas, funções e classificação de carboidratos, lipídios, aminoácidos, proteínas, nucleotídeos, ácidos nucléicos e vitaminas. Enzimas – mecanismo de ação, cinética e regulação das atividades. Equilíbrio ácido-básico.
Objetivos
Objetivo Geral:
Objetivo geral:Ao final do semestre os alunos deverão ser capazes de reconhecer a estrutura, a função e a importância das macromoléculas biológicas e compostos químicos biologicamente importantes, além de estudar os aspectos gerais do equilíbrio ácido-básico.
Objetivo específicos:
Ao final do semestre os alunos deverão ser capazes de:
- caracterizar, reconhecer a estrutura e identificar as principais funções de glicídios, lipídios, aminoácidos e proteínas, vitaminas, coenzimas e ácidos nucléicos;
- relacionar a organização estrutural dos compostos e macromoléculas biológicas com funções desempenhadas nos organismos vivos (organização supramolecular e catálise) e fundamentos de técnicas de isolamento e quantificação das mesmas em materiais biológicos.
Conteúdo Programático
Parte Teórica
1. Estrutura e organização celular dos organismos vivos
1.1. Introdução à Bioquímica
1.2. Organismos eucariotos e procariotos
1.3. Organização estrutural dos organismos vivos
1.4. Componentes da célula eucariótica
1.4.1. Membranas
1.4.2. Núcleo
1.4.3. Citoplasma
1.4.4. Organelas
1.4.5. Componentes moleculares da célula
1.4.6. Hierarquia molecular
2. Sistemas-tampão
2.1. Ácidos e bases de Brönsted
2.2. Definição e propriedades de sistemas-tampão
2.3. Fatores que determinam a eficiência de um sistema-tampão
2.4. Equação de Henderson-Hasselbach
2.5. Tampões biológicos
3. Aminoácidos, peptídeos e proteínas
3.1. Aminoácidos
3.1.1. Conceito
3.1.2. Funções
3.1.3. Classificação dos aminoácidos protéicos
3.1.4. Aminoácidos essenciais e não-essenciais
3.1.5. Aminoácidos especiais ou raros em proteínas (aminoácidos modificados)
3.1.6. Aminoácidos não-protéicos
3.1.7. Estereoisomeria de aminoácidos
3.1.8. Propriedades físico-química dos aminoácidos
3.1.8.1. Atividade ótica
3.1.8.2. Comportamento ácido-básico
3.1.8.3. Aminoácido como tampão
3.2. Peptídeos
3.2.1. Ligação peptídica
3.2.2. Classificação
3.2.3. Peptídeos com atividade biológica
3.2.4. Peptídeos como tampão
3.3. Proteínas
3.3.1. Generalidades
3.3.2. Diversidade funcional
3.3.3. Classificação quanto à conformação e composição química
3.3.4. Níveis estruturais das proteínas
3.3.5. Alterações estruturais em proteínas
3.3.5.1. Substituição de aminoácidos
3.3.5.2. Desnaturação
3.3.5.3. Renaturação
3.3.6. Comportamento das proteínas em solução
3.3.7. Aspectos básicos das principais técnicas de separação de proteínas.
4. Enzimas
4.1. Generalidades
4.2. Conceito
4.3. Energia de ativação
4.4. Complexo enzima-substrato
4.5. Características estruturais e funcionais das enzimas
4.6. Mecanismos de ação enzimática
4.7. Etapas da catálise enzimática
4.8. Especificidade enzimática
4.9. Classificação e nomenclatura de enzimas
4.10.Cofatores enzimáticos
4.11. Fatores que influenciam a atividade enzimática
4.11.1. Efeito da concentração de substrato
4.11.1.1. Generalidades sobre a equação de Michaelis e Menten
4.11.1.2. KM e VMÁX
4.11.2. Efeito do pH
4.11.3. Efeito da temperatura
4.11.4. Efeito da concentração da enzima
4.12. Inibição enzimática
4.12.1. Inibição enzimática reversível competitiva
4.12.2. Inibição enzimática reversível não-competitiva
4.12.3. Inibição enzimática irreversível
4.13. Isoenzimas
4.14. Complexos multienzimáticos
4.15. Regulação da atividade enzimática
4.15.1. Regulação alostérica
4.15.2. Regulação por modificação covalente
4.15.3. Regulação por clivagem proteolítica
4.15.4. Regulação por síntese e degradação da enzima
5. Nucleotídeos e ácidos nucléicos
5.1. Nucleotídeos
5.1.2. Estrutura básica
5.1.3. Composição química
5.1.4. Bases nitrogenadas heterocíclicas púricas e pirimídicas
5.1.5. Ribose e desoxirribose
5.1.6. Ácido fosfórico
5.1.7. Obtenção
5.1.8. Ocorrência
5.1.7. Número de grupamentos fosfato
5.1.9. Tipos e nomenclatura
5.1.10. Funções
5.2. Nucleosídeos
5.2.1. Obtenção
5.2.2.Ocorrência
5.2.3. Tipos e nomenclatura
5.3. Polinucleotídeos
5.3.1. Ligação nucleotídica
5.3.2. Orientação dos polinucleotídeos
5.3.3. Representação esquemática dos polinucleotídeos
5.3.4. Hidrólise enzimática dos polinucleotídeos
5.4. Ácido desoxirribonucléico (DNA)
5.4.1. Estrutura e funções
5.4.2. Generalidades sobre a duplicação semi-conservativa
5.4.3. Ácido ribonucléico (RNA)
5.4.3.1. Tipos
5.4.3.2. Estrutura e funções
5.4.3.3. Generalidades sobre transcrição e tradução
6. Vitaminas e coezimas
6.1. Generalidades
6.2. Definições
6.3. Relação vitamina-coenzima
6.4. Classificação e modo de ação das coenzimas
6.5. Classificação das vitaminas
6.5.1. Vitaminas hidrossolúveis
6.5.2. Vitaminas lipossolúveis
6.5.3. Estudo particularizado das vitaminas
6.5.3.1. Estrutura e forma das vitaminas e respectivas coenzimas
6.5.3.2. Função bioquímica
7. Glicídeos
7.1. Generalidades
7.2. Funções
7.2. Classificação
7.3. Monossacarídeos (Oses)
7.3.1. Conceito
7.3.2. Características
7.3.3. Classificação
7.3.4. Estruturas de Fischer
7.3.5. Estereoisomeria (Açúcares D e L/ Enantiômeros e diasterômeros)
7.3.6. Atividade óptica
7.3.7. Epimeria
7.3.8. Ciclização de oses/Estruturas de Haworth
7.3.9. Mutarrotação (Formação de anômeros)
7.3.10. Derivados de oses
7.3.10.1. Reações de carbonila
7.3.10.2. Reações de grupos alcoólicos
7.3.11. Poder redutor
7.4. Oligossacarídeos (oligolosídeos)
7.4.1. Dissacarídeos (diolosídeos)
7.4.1.1. Conceito
7.4.1.2. Nomenclatura
7.4.1.3. Principais dissacarídeos
7.4.1.3.1. Sacarose
7.4.1.3.2. Lactose
7.4.1.3.3. Trealose
7.4.1.3.4. Maltose
7.4.1.3.5. Isomaltose
7.4.1.3.6. Celobiose
7.4.2. Outros oligossacarídeos
7.5. Polissacarídeos (Poliolosídeos)
7.5.1. Amido
7.5.2. Glicogênio
7.5.3. Celulose
7.5.4. Quitina
7.5.5. Glicosaminoglicanos
8. Lipídios
8.1. Conceito
8.2. Funções
8.3.Classificação
8.4. Ácidos graxos
8.4.1. Ponto de fusão
8.4.2. Solubilidade
8.4.3. Hidrogenação
8.4.4. Halogenação
8.4.5. Ácidos graxos essenciais
8.5. Acilgliceróis
8.6.1. Ponto de fusão
8.6.2. Oxidação
8.6.3. Saponificação e detergência
8.6.4. Glicerofosfolipídios
8.6.5. Esfingolipídios
8.6.6. Ceras
8.6.7. Isoprenóides
8.6.7.1. Terpenóides
8.6.7.2. Esteróides
09. Membranas biológicas: Estrutura e transporte em membranas
9.1. Visão geral
9.2. Composição e arquitetura das membranas
9.3. Micelas, bicamadas lipídicas e lipossomos
9.4. Dinâmica das membranas
9.5. Transporte através de membranas biológicas
9.6. Participação dos glicoconjugados de membrana na sinalização celular
Parte Prática
1. Introdução ao laboratório de bioquímica
1.1. Material usado em laboratório de bioquímica
1.2. Preparo de soluções
1.3. Volumetria
1.4. Aparelhagem
2. pH e sistemas-tampão
2.1. Determinação colorimétrica e potenciométrica de pH
2.2. Capacidade tamponante
3. Proteínas
3.1. Testes colorimétricos para detecção de aminoácidos, peptídeos de proteínas
3.2. Quantificação de proteínas pela Reação de Biureto
3.3. Solubilidade de proteínas
3.3.1. Reações de precipitação de proteínas com desnaturação
3.3.1.1. Ação do calor
3.3.1.2. Ação de solventes orgânicos
3.3.1.3. Ação de sais de metais pesados
3.3.2. Reações de precipitação de proteínas sem desnaturação
3.3.2.1 Ação da força iônica
4. Enzimas
4.1. Efeito da variação do tempo de incubação
4.2. Efeito da concentração da enzima
4.3. Efeito da variação do pH sobre a atividade enzimática
4.4. Efeito da variação da concentração do substrato
5. Nucleotídeos e ácidos nucleicos
5.1. Extração dos ácidos nucléicos DNA e RNA
5.2. Reação para caracterização de DNA
5.3. Reação para caracterização indireta de RNA
6. Glicídeos
6.1. Reações de identificação
6.1.1. Solubilidade
6.1.2. Reação de Molisch
6.1.3. Reações de redução
6.1.3.1. Aquecimento em meio alcalino
6.1.3.2. Reação de Benedict
6.1.3.3. Reação de Barfoed
6.1.4. Reação de Seliwanoff
6.1.5. Reação de Bial
6.2. Extração e caracterização de polissacarídeos
6.2.1. Prova do iodo (amido e glicogênio)
6.2.2. Hidrólise ácida (amido)
6.2.3. Hidrólise enzimática (amido)
7. Lipídios
7.1. Solubilidade
7.2. Emulsificação
7.3. Saponificação
7.3.1. Separação dos ácidos graxos
7.3.2. Dessalgação de sabões
7.3.3. Sabões insolúveis
7.4. Esteróides
7.4.1. Reação de Liebermann-Buchard
7.4.2. Reação de Salkowski
1. Estrutura e organização celular dos organismos vivos
1.1. Introdução à Bioquímica
1.2. Organismos eucariotos e procariotos
1.3. Organização estrutural dos organismos vivos
1.4. Componentes da célula eucariótica
1.4.1. Membranas
1.4.2. Núcleo
1.4.3. Citoplasma
1.4.4. Organelas
1.4.5. Componentes moleculares da célula
1.4.6. Hierarquia molecular
2. Sistemas-tampão
2.1. Ácidos e bases de Brönsted
2.2. Definição e propriedades de sistemas-tampão
2.3. Fatores que determinam a eficiência de um sistema-tampão
2.4. Equação de Henderson-Hasselbach
2.5. Tampões biológicos
3. Aminoácidos, peptídeos e proteínas
3.1. Aminoácidos
3.1.1. Conceito
3.1.2. Funções
3.1.3. Classificação dos aminoácidos protéicos
3.1.4. Aminoácidos essenciais e não-essenciais
3.1.5. Aminoácidos especiais ou raros em proteínas (aminoácidos modificados)
3.1.6. Aminoácidos não-protéicos
3.1.7. Estereoisomeria de aminoácidos
3.1.8. Propriedades físico-química dos aminoácidos
3.1.8.1. Atividade ótica
3.1.8.2. Comportamento ácido-básico
3.1.8.3. Aminoácido como tampão
3.2. Peptídeos
3.2.1. Ligação peptídica
3.2.2. Classificação
3.2.3. Peptídeos com atividade biológica
3.2.4. Peptídeos como tampão
3.3. Proteínas
3.3.1. Generalidades
3.3.2. Diversidade funcional
3.3.3. Classificação quanto à conformação e composição química
3.3.4. Níveis estruturais das proteínas
3.3.5. Alterações estruturais em proteínas
3.3.5.1. Substituição de aminoácidos
3.3.5.2. Desnaturação
3.3.5.3. Renaturação
3.3.6. Comportamento das proteínas em solução
3.3.7. Aspectos básicos das principais técnicas de separação de proteínas.
4. Enzimas
4.1. Generalidades
4.2. Conceito
4.3. Energia de ativação
4.4. Complexo enzima-substrato
4.5. Características estruturais e funcionais das enzimas
4.6. Mecanismos de ação enzimática
4.7. Etapas da catálise enzimática
4.8. Especificidade enzimática
4.9. Classificação e nomenclatura de enzimas
4.10.Cofatores enzimáticos
4.11. Fatores que influenciam a atividade enzimática
4.11.1. Efeito da concentração de substrato
4.11.1.1. Generalidades sobre a equação de Michaelis e Menten
4.11.1.2. KM e VMÁX
4.11.2. Efeito do pH
4.11.3. Efeito da temperatura
4.11.4. Efeito da concentração da enzima
4.12. Inibição enzimática
4.12.1. Inibição enzimática reversível competitiva
4.12.2. Inibição enzimática reversível não-competitiva
4.12.3. Inibição enzimática irreversível
4.13. Isoenzimas
4.14. Complexos multienzimáticos
4.15. Regulação da atividade enzimática
4.15.1. Regulação alostérica
4.15.2. Regulação por modificação covalente
4.15.3. Regulação por clivagem proteolítica
4.15.4. Regulação por síntese e degradação da enzima
5. Nucleotídeos e ácidos nucléicos
5.1. Nucleotídeos
5.1.2. Estrutura básica
5.1.3. Composição química
5.1.4. Bases nitrogenadas heterocíclicas púricas e pirimídicas
5.1.5. Ribose e desoxirribose
5.1.6. Ácido fosfórico
5.1.7. Obtenção
5.1.8. Ocorrência
5.1.7. Número de grupamentos fosfato
5.1.9. Tipos e nomenclatura
5.1.10. Funções
5.2. Nucleosídeos
5.2.1. Obtenção
5.2.2.Ocorrência
5.2.3. Tipos e nomenclatura
5.3. Polinucleotídeos
5.3.1. Ligação nucleotídica
5.3.2. Orientação dos polinucleotídeos
5.3.3. Representação esquemática dos polinucleotídeos
5.3.4. Hidrólise enzimática dos polinucleotídeos
5.4. Ácido desoxirribonucléico (DNA)
5.4.1. Estrutura e funções
5.4.2. Generalidades sobre a duplicação semi-conservativa
5.4.3. Ácido ribonucléico (RNA)
5.4.3.1. Tipos
5.4.3.2. Estrutura e funções
5.4.3.3. Generalidades sobre transcrição e tradução
6. Vitaminas e coezimas
6.1. Generalidades
6.2. Definições
6.3. Relação vitamina-coenzima
6.4. Classificação e modo de ação das coenzimas
6.5. Classificação das vitaminas
6.5.1. Vitaminas hidrossolúveis
6.5.2. Vitaminas lipossolúveis
6.5.3. Estudo particularizado das vitaminas
6.5.3.1. Estrutura e forma das vitaminas e respectivas coenzimas
6.5.3.2. Função bioquímica
7. Glicídeos
7.1. Generalidades
7.2. Funções
7.2. Classificação
7.3. Monossacarídeos (Oses)
7.3.1. Conceito
7.3.2. Características
7.3.3. Classificação
7.3.4. Estruturas de Fischer
7.3.5. Estereoisomeria (Açúcares D e L/ Enantiômeros e diasterômeros)
7.3.6. Atividade óptica
7.3.7. Epimeria
7.3.8. Ciclização de oses/Estruturas de Haworth
7.3.9. Mutarrotação (Formação de anômeros)
7.3.10. Derivados de oses
7.3.10.1. Reações de carbonila
7.3.10.2. Reações de grupos alcoólicos
7.3.11. Poder redutor
7.4. Oligossacarídeos (oligolosídeos)
7.4.1. Dissacarídeos (diolosídeos)
7.4.1.1. Conceito
7.4.1.2. Nomenclatura
7.4.1.3. Principais dissacarídeos
7.4.1.3.1. Sacarose
7.4.1.3.2. Lactose
7.4.1.3.3. Trealose
7.4.1.3.4. Maltose
7.4.1.3.5. Isomaltose
7.4.1.3.6. Celobiose
7.4.2. Outros oligossacarídeos
7.5. Polissacarídeos (Poliolosídeos)
7.5.1. Amido
7.5.2. Glicogênio
7.5.3. Celulose
7.5.4. Quitina
7.5.5. Glicosaminoglicanos
8. Lipídios
8.1. Conceito
8.2. Funções
8.3.Classificação
8.4. Ácidos graxos
8.4.1. Ponto de fusão
8.4.2. Solubilidade
8.4.3. Hidrogenação
8.4.4. Halogenação
8.4.5. Ácidos graxos essenciais
8.5. Acilgliceróis
8.6.1. Ponto de fusão
8.6.2. Oxidação
8.6.3. Saponificação e detergência
8.6.4. Glicerofosfolipídios
8.6.5. Esfingolipídios
8.6.6. Ceras
8.6.7. Isoprenóides
8.6.7.1. Terpenóides
8.6.7.2. Esteróides
09. Membranas biológicas: Estrutura e transporte em membranas
9.1. Visão geral
9.2. Composição e arquitetura das membranas
9.3. Micelas, bicamadas lipídicas e lipossomos
9.4. Dinâmica das membranas
9.5. Transporte através de membranas biológicas
9.6. Participação dos glicoconjugados de membrana na sinalização celular
Parte Prática
1. Introdução ao laboratório de bioquímica
1.1. Material usado em laboratório de bioquímica
1.2. Preparo de soluções
1.3. Volumetria
1.4. Aparelhagem
2. pH e sistemas-tampão
2.1. Determinação colorimétrica e potenciométrica de pH
2.2. Capacidade tamponante
3. Proteínas
3.1. Testes colorimétricos para detecção de aminoácidos, peptídeos de proteínas
3.2. Quantificação de proteínas pela Reação de Biureto
3.3. Solubilidade de proteínas
3.3.1. Reações de precipitação de proteínas com desnaturação
3.3.1.1. Ação do calor
3.3.1.2. Ação de solventes orgânicos
3.3.1.3. Ação de sais de metais pesados
3.3.2. Reações de precipitação de proteínas sem desnaturação
3.3.2.1 Ação da força iônica
4. Enzimas
4.1. Efeito da variação do tempo de incubação
4.2. Efeito da concentração da enzima
4.3. Efeito da variação do pH sobre a atividade enzimática
4.4. Efeito da variação da concentração do substrato
5. Nucleotídeos e ácidos nucleicos
5.1. Extração dos ácidos nucléicos DNA e RNA
5.2. Reação para caracterização de DNA
5.3. Reação para caracterização indireta de RNA
6. Glicídeos
6.1. Reações de identificação
6.1.1. Solubilidade
6.1.2. Reação de Molisch
6.1.3. Reações de redução
6.1.3.1. Aquecimento em meio alcalino
6.1.3.2. Reação de Benedict
6.1.3.3. Reação de Barfoed
6.1.4. Reação de Seliwanoff
6.1.5. Reação de Bial
6.2. Extração e caracterização de polissacarídeos
6.2.1. Prova do iodo (amido e glicogênio)
6.2.2. Hidrólise ácida (amido)
6.2.3. Hidrólise enzimática (amido)
7. Lipídios
7.1. Solubilidade
7.2. Emulsificação
7.3. Saponificação
7.3.1. Separação dos ácidos graxos
7.3.2. Dessalgação de sabões
7.3.3. Sabões insolúveis
7.4. Esteróides
7.4.1. Reação de Liebermann-Buchard
7.4.2. Reação de Salkowski
Bibliografia
Bibliografia Básica:
- CAMPBEL, M. K. Bioquímica. Ed. Artes Médicas Sul, Porto Alegre. 2000. 751 p.
- LEHNINGER, A.; NELSON, D.; COX, M.M. Princípios de Bioquímica. Ed. Sarvier, 1995, 839 p.
- MARZZOCCO, A. & TORRES, B. B. Bioquímica básica. Ed. Guanabara Koogan, Rio de Janeiro, 1990. 360 p.
Bibliografia Complementar:
- NELSON, D.& COX, M.M. Lehninger’s Principles of Biochemistry. Ed. Worth Publishers, New York, 3rd edition, 2000. 1552 p.
- VOET, D. & VOET, J.G. Biochemistry. Ed.John Willey & Sons, New York, 1995. 620 p.
- CHAVES, A.L.S. & MELLO-FARIAS, P.C. Bioquímica básica em imagens – um guia para a sala de aula. Ed. UFPEL, 2008. E-book. 562 p.
- STRYER, L. Bioquímica. Ed. Guanabara Koogan, 1992. 881 p.
- http://www.ncbi.nlm.nih.gov/
- http://www.periodicos.capes.gov.br/